Aktuelle Studie verweist auf Notwendigkeit von mehr Sensibilität bei Diagnose
Ein Forschungsteam um die Psychologinnen Ricarda Nater-Mewes von der Universität Wien und Freyja Grupp von der Universität Marburg setzt sich mit der Selbsteinschätzung von Geflüchteten zu Posttraumatischen Belastungsstörungen auseinander. (more…)
Freiburger Forscher finden Hemmstoff für ein Enzym, das eine wichtige Rolle bei altersbedingten Krankheiten spielt
Die Wissenschaftler Dr. Tobias Rumpf und Matthias Schiedel aus dem Arbeitskreis von Prof. Dr. Manfred Jung haben einen Hemmstoff für das Enzym Sirtuin 2 (Sirt2) entdeckt. Sirtuine stehen in Zusammenhang mit einer Reihe von altersbedingten Krankheiten wie Krebs, Diabetes und Alzheimer. Ziel der Forscher ist es, verschiedene Sirtuin-Typen gezielt zu beeinflussen. Damit könnte es künftig möglich sein, der Entstehung altersbedingter Krankheiten frühzeitig entgegenzuwirken oder neue Therapieansätze zu finden. Der nun entdeckte Hemmstoff SirReal2 ist speziell auf Sirt2 zugeschnitten: In Zusammenarbeit mit dem Arbeitskreis von Prof. Dr. Oliver Einsle sowie Prof. Dr. Wolfgang Sippl von der Universität Halle ist es Rumpf gelungen, mit SirReal2 die dreidimensionale Struktur von Sirt2 aufzulösen. Die Ergebnisse hat das Team in der Fachzeitschrift „Nature Communications“ veröffentlicht. (more…)
Team mit Freiburger Forschern klärt Struktur und Funktions-weise eines neuen Enzyms auf, das Sulfite schneller reduziert
Sulfite sind schwefelhaltige Substanzen, die natürlich vorkommen und schon in geringer Konzentration giftig auf viele Lebewesen wirken. Außerdem werden Sulfite sowie Schwefeldioxid beispielsweise Wein und Trockenfrüchten beigemischt: Die Zusatzstoffe hemmen unerwünschte Mikroorganismen und machen die Produkte haltbarer. Ein Team mit dem Freiburger Biochemiker Prof. Dr. Oliver Einsle und der Biochemikerin Dr. Bianca Hermann sowie Forscherinnen und Forschern der Technischen Universität Darmstadt hat ein bakterielles Enzym charakterisiert, das Sulfit bis zu einhundertmal schneller reduziert als bislang bekannte Enzyme. Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler klärten die hochaufgelöste Kristallstruktur des Enzymkomplexes MccA sowie molekulare Details des Reaktionsmechanismus auf. Ihre Ergebnisse verdeutlichen, warum MccA Sulfit so schnell umsetzen kann. Zukünftig könnte dies den Einsatz des Enzyms in der Biotechnologie voranbringen: Mit maßgeschneiderten Mikroorganismen, die zur schnellen Sulfit-Reduktion fähig sind, wäre beispielsweise eine Entschwefelung unter milden Bedingungen möglich. Die Forschungsergebnisse wurden in der Fachzeitschrift „Nature“ veröffentlicht. (more…)
